Ферменты

Ферменты: общая характеристика, функции, виды и механизмы действия

Различные химические процессы – основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток. По своей природе ферменты относятся к белкам, предназначенным для ускорения различных биохимических реакций в организме. Расщепление белков, жиров, углеводов и минералов – процессы, в которых энзимы выступают одними из основных действующих компонентов.

Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга. Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты.

Как узнать, есть ли аллергия и на какие аллергены?

Пройдите онлайн-тест, чтобы узнать есть ли у вас аллергия

Общая характеристика ферментов

Являясь органическими веществами белкового происхождения, ферменты действуют по принципу неорганических катализаторов, ускоряя реакции в клетках, в которых они синтезируются. Синоним к названию таких белковых молекул – энзимы. Почти все реакции в клетках происходят с участием специфических ферментов. В их составе выделяют две части. Первая представляет собой непосредственно белковую часть, представленную белком третичной структуры и именуемую апоферментом, вторая – активный центр энзима, получивший название кофермент. Последний может представлять собой органические/неорганические вещества, и именно он выступает основным «ускорителем» биохимических реакций в клетке. Обе части образуют единую белковую молекулу, названную холоферментом.

Каждый фермент предназначен для воздействия на конкретное вещество, именуемое субстратом. Результат произошедшей реакции называется продуктом. Названия самих ферментов довольно часто образуется на основе названия субстрата с добавлением окончания «-аза». К примеру, энзим, предназначенный для расщепления янтарной кислоты (сукцината), носит название сукцинатдегидрогеназа. Кроме того, название белковой молекулы определяется и типом реакции, выполнение которой она обеспечивает. Так, дегидрогеназы отвечают за процесс регенерации и окисления, а гидролазы – за расщепление химической связи.

Действие ферментов различных видов направлено на определенные субстраты. То есть участие белковых молекул в тех или иных биохимических реакциях индивидуально. Каждый фермент связан со своим субстратом и может работать только с ним. За неразрывность этой связи отвечает апофермент.

Ферменты могут пребывать в свободном состоянии в цитоплазме клетки или же взаимодействовать с более сложными структурами. Также существуют определенные их виды, действующие вне клетки. К ним относятся, например, ферменты, расщепляющие белки и крахмал. Кроме того, энзимы могут вырабатываться различными микроорганизмами.

Современная энзимология

Для изучения ферментов и процессов, происходящих с их участием, предназначена отдельная область биохимической науки – энзимология. Впервые информация об особых белковых молекулах, действующих по принципу катализаторов, появилась в результате изучения пищеварительных процессов и реакций брожения, происходящих в организме человека. Существенный вклад в развитие современной энзимологии приписывается Л. Пастеру, который считал, что все биохимические реакции в организме происходят при участии исключительно живых клеток. О неживых «участниках» таких реакций впервые было заявлено Э. Бухнером в начале ХХ ст. В то время исследователю удалось определить, что катализатором в процессе сбраживания сахарозы с последующим выделением этилового спирта и диоксида углерода выступает бесклеточный дрожжевой экстракт. Данное открытие стало решительным толчком для подробного изучения так называемых катализаторов различных биохимических процессов в организме.

Уже в 1926 году был выделен первый фермент – уреаза. Автором открытия стал Дж. Самнер, сотрудник Корнеллского университета. После этого в течение одного десятилетия учеными был выделен ряд других энзимов, а белковая природа всех органических катализаторов – доказана окончательно. На сегодняшний день миру известно свыше 700 различных ферментов. Но при этом современная энзимология продолжает активное изучение, выделение и изучение свойств отдельных видов белковых молекул.

Ферменты: белковая природа

Так же как и белки, ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами (апофермента) и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Общими свойствами ферментов как белковых структур являются:

• эффективность действия, подразумевающая значительное ускорение химических реакций в организме;
• избирательность к субстрату и типу выполняемой реакции;
• чувствительность к показателям температуры, кислотно-щелочного баланса и другим неспецифическим физико-химическим факторам среды, в которой действуют ферменты;
• чувствительность к действию химических реагентов и др.

Функции ферментов

Основная роль ферментов в организме человека – преобразование одних веществ в другие, то есть субстратов в продукты. Они выступают катализаторами свыше чем в 4 тысячах биохимических жизненно важных реакций. Функции ферментов заключаются в направлении и регуляции метаболических процессов. Как неорганические катализаторы, энзимы могут в разы ускорять прямую и обратную биореакцию. Стоит отметить, что при их действии химическое равновесие не нарушается. Происходящие реакции обеспечивают распад и окисление питательных веществ, попадающих в клетки. Каждая белковая молекула может выполнять огромное множество действий в минуту. При этом белок ферментов, вступая в реакцию с различными веществами, остается неизменным. Энергия, вырабатываемая в процессе окисления питательных веществ, используется клеткой так же, как и продукты расщепления веществ, необходимые для синтеза органических соединений.

Сегодня широкое применение нашли не только ферменты-препараты медицинского назначения. Энзимы также используются в пищевой и текстильной промышленности, в современной фармакологии.

Классификация ферментов

На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в 1961 году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:

• первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
• второе число указывает на подкласс, к которому принадлежит данный энзим;
• третье число – подкласс описываемого фермента;
• и четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому он принадлежит.

Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:

• Оксидоредуктазы – энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
• Трансферазы – класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
• Гидролазы – энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
• Лиазы – класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
• Изомеразы – энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
• Лигазы, иначе именуемые синтетазами – класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.

Состав ферментов

Состав ферментов объединяет в себе отдельные области, отвечающие за выполнение конкретных функций. Так, в составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры. Последний, к слову, есть далеко не у всех белковых молекул. Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа. Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. Энзимы, состоящие их нескольких мономеров, могут содержать более одного активного центра.

Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. Свое название такая часть ферментов получила из-за того что его пространственная конфигурация не имеет ничего общего с молекулой субстрата. Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром. Энзимы, содержащие в своем составе аллостерические центры, являются полимерными белками.

Механизм действия ферментов

Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:

• первый этап подразумевает присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;
• второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;
• третий этап – образование комплекса фермент-продукт;
• и, наконец, четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

Кроме того, действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Так, выделяют кислотно-основной и ковалентный катализ. В первом случае в реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот. Такие группы ферментов являются отличными катализаторами многочисленных реакций в организме. Ковалентный катализ подразумевает действие ферментов, которые при контакте с субстратами формируют нестабильные комплексы. Результатом таких реакций является образование продуктов посредством внутримолекулярных перестроек.

Также выделяют три основных типа ферментативных реакций:

• «Пинг-понг» – реакция, при которой энзим соединяется с одним субстратом, заимствуя у него определенные вещества, а потом взаимодействует с другим субстратом, отдавая ему полученные химические группы.
• Последовательные реакции подразумевают поочередное присоединение к ферменту сначала одного, а потом и другого субстрата, в результате чего формируется так называемый «тройной комплекс», в котором и происходит катализ.
• Случайные взаимодействия – реакции, при которых субстраты взаимодействуют с ферментом неупорядоченно, а после катализа в таком же порядке и отщепляются.

Регуляция активности ферментов

Активность ферментов является непостоянной и во многом зависит от различных факторов среды, в которой им приходится действовать. Так основным показателями для активности ферментов являются факторы внутреннего и внешнего воздействия на клетку. Активность ферментов изменяют в каталах, показывающих количество энзима, превращающего за секунду 1 моль субстрата, с которым он взаимодействует. Международная единица измерения – Е, демонстрирующая количество энзима, способного за 1 минуту преобразовать 1 мкмоль субстрата.

Ингибирование ферментов: процесс

Одним из основных направлений в современной медицине и энзимологии в частности является разработка методов управления скоростью метаболических реакций, происходящих с участием энзимов. Ингибированием принято называть уменьшение активности ферментов посредством использования различных соединений. Соответственно, вещество, обеспечивающее специфичное снижение активности белковых молекул, получило название ингибитора. Существует различные виды ингибирования. Так, в зависимости от прочности связывания энзима с ингибитором процесс их взаимодействия может быть обратимым и, соответственно, необратимым. А в зависимости от того, как воздействует ингибитор на активный центр энзима, процесс ингибирования может быть конкурентным и неконкурентным.

Активирование ферментов в организме

В отличие от ингибирования, активация ферментов подразумевает увеличение их действия в происходящих реакциях. Вещества, позволяющие получить необходимый результат, называются активаторами. Такие вещества могут иметь органическую и неорганическую природу. Например, органическими активаторами могут выступать желчные кислоты, глутатион, энтерокиназа, витамин С, разные тканевые ферменты и др. В качестве неорганических активаторов могут использоваться пепсиноген и ионы различных металлов, чаще всего двухвалентных.

Роль ферментов и практическое использование

Различные ферменты, реакции, происходящие с их участием, а также их результат нашли свое широкое применения в многообразных сферах. На протяжении многих лет действие ферментов активно используется в пищевой, кожевенной, текстильной, фармацевтической и многих других промышленных отраслях. Например, с помощью природных энзимов исследователи пытаются повысить эффективность спиртового брожения при изготовлении алкогольных напитков, улучшить качество продуктов питания, разработать новые методы похудения и др. Но стоит отметить, что использование ферментов в различных отраслях промышленности по сравнению с применением химических катализаторов значительно проигрывает. Ведь основная сложность воплощения такой задачи на практике является термическая неустойчивость энзимов и их повышенная чувствительность к воздействию различных факторов. Также невозможно многократное использование ферментов в производстве из-за сложности их отделения от готовых продуктов выполненных реакций.

Кроме того, свое активное применение действие ферментов обрело в медицине, сельскохозяйственной и химической отрасли. Рассмотрим подробнее, как и где может использоваться действие ферментов:

• Пищевая промышленность. Всем известно, что хорошее тесто при выпекании должно подняться и разбухнуть. Но далеко не все понимают, как именно это происходит. В муке, из которой и готовится тесто, имеется множество различных ферментов. Так, амилаза в составе муки участвует в процессе разложения крахмала, при котором активно выделяется углекислый газ, способствующий так называемому «разбуханию» теста. Клейкость теста и удерживание в нем СО2 обеспечивается за счет действия фермента под названием протеаза, который также содержится в муке. Получается, что такие, казалось бы. простые вещи, как приготовление теста для выпечки, подразумевают под собой сложнейшие химические процессы. Также особую востребованность некоторые ферменты, реакции, происходящие с их участием, обрели в области производства алкоголя. Различные энзимы используются в составе дрожжей, обеспечивающих качество процесса брожения спирта. Кроме того, некоторые ферменты (например, папаин или пепсин) помогают растворять осадок в спиртосодержащих напитках. Также активно применяются ферменты в производстве кисломолочных продуктов и сыра в том числе.

• В кожевенной отрасли ферменты используются для эффективного расщепления белков, что наиболее актуально при выведении стойких пятен от различных продуктов питания, крови и др.

• В производстве стиральных порошков может использоваться целлюлаза. Но при использовании таких порошков для получения заявленного результата необходимо соблюдать допустимый температурный режим стирки.

Кроме того, в производстве кормовых добавок ферменты используются с целью увеличения их питательной ценности, гидролиза белков и некрахмальных полисахаридов. В текстильной промышленности ферменты позволяют изменять свойства поверхности текстильных изделий, а в целлюлозно-бумажной промышленности – удалять чернила и тонеры в процессе вторичной переработки бумаги.

Огромная роль ферментов в жизни современного человека неоспорима. Уже сегодня их свойства активно используются различными сферами, но также непрерывно ведутся поиски новых вариантов применения уникальных свойств и функций ферментов.

Ферменты человека и наследственные заболевания

Многие заболевания развиваются на фоне энзимопатий – нарушений функций ферментов. Выделяют первичные и вторичные энзимопатии. Первичные нарушения являются наследственными, вторичные – приобретенными. Наследственные энзимопатии относят, как правило, к метаболическим заболеваниям. Наследование генетических дефектов или снижения активности ферментов происходит преимущественно по аутосомно-рецессивному типу. К примеру, такое заболевание как фенилкетонурия является следствием дефекта такого фермента как фенилаланин-4-монооксигеназа. Данный фермент в норме отвечает за преобразование фенилаланина в тирозин. В результате нарушений функций фермента происходит накопление аномальных метаболитов фенилаланина, являющихся токсичными для организма.

Также к энзимопатиям относят подагру, развитие которой вызвано нарушением обмена пуриновых оснований и как следствие стабильным увеличением уровня мочевой кислоты в крови. Галактоземия – еще одно заболевание, вызванное наследственным нарушением функциональности ферментов. Развивается данная патология из-за нарушения углеводного обмена, при котором организм не может преобразовывать галактозу в глюкозу. Следствием такого нарушения является накопление галактозы и ее метаболических продуктов в клетках, что приводит к поражениям печени, ЦНС и других жизненно важных систем организма. Основными проявлениями галактоземии выступают диарея, рвота, появляющиеся сразу после рождения ребёнка, механическая желтуха, катаракта, задержка физического и интеллектуального развития.

Разные гликогенозы и липидозы также относятся к наследственным энзимопатиям, иначе именуемым энзимопатологиями. Развитие таких нарушений обусловлено низкой ферментной активностью в организме человека или полным ее отсутствием. Наследственные метаболические дефекты, как правило, сопровождаются развитием заболеваний с различной степенью тяжести. При этом некоторые энзимопатии могут протекать бессимптомно и определяются лишь при проведении соответствующих диагностических процедур. Но в основном первые симптомы наследственных метаболических нарушений проявляются уже в раннем детстве. Реже это происходит у старших детей и тем более у взрослых.

При диагностике наследственных энзимопатий немаловажную роль играет генеалогический метод исследования. При этом реакции ферментов специалисты проверяют лабораторным путем. Наследственные ферментопатии могут приводить к нарушениям выработки гормонов, характеризующихся особым значением для полноценной жизнедеятельности организма. Например, корой надпочечников вырабатываются глюкокортикоиды, отвечающие за регуляцию обмена углеводов, минералокортикоиды, участвующие в водно-солевом обмене, а также андрогенные гормоны, оказывающие непосредственное влияние на развитие вторичных половых признаков у подростков. Таким образом, нарушение выработки перечисленных гормонов может привести к развитию многочисленных патологий со стороны различных систем органов.

Пищеварительные ферменты

Процесс переработки пищи в организме человека происходит с участием различных пищеварительных ферментов. В процессе переваривания пищи все вещества расщепляются до небольших молекул, ведь исключительно низкомолекулярные соединения способны проникать сквозь стенку кишечника и всасываться в кровоток. Особая роль в данном процессе отводится ферментам, расщепляющим белки до аминокислот, жиров до глицерина и жирных кислот, а крахмала до сахаров. Расщепление белков обеспечивается действием фермента пепсина, содержащегося в основном органе пищеварительной системы – желудке. Часть пищеварительных ферментов вырабатывается в кишечник поджелудочной железой. В частности к ним относится:

• трипсин и химотрипсин, основным предназначением которых выступает гидролиз белков;
• амилаза – ферменты, расщепляющие жиры;
• липаза – пищеварительные ферменты, расщепляющие крахмал.

Такие пищеварительные энзимы, как трипсин, пепсин, химотрипсин вырабатываются в форме проферментов, и только после их попадания в желудок и кишечник они становятся активными. Подобная особенность защищает ткани желудка и поджелудочной железы от агрессивного их воздействия. Кроме того, внутренняя оболочка этих органов дополнительно покрыта слоем слизи, что обеспечивает еще большую их безопасность.

Часть пищеварительных ферментов вырабатывается также в тонком кишечнике. За переработку целлюлозы, поступающей в организм вместе с растительной пищей, отвечает фермент с созвучным названием целлюлаза. Другими словами, практически в каждом отделе желудочно-кишечного тракта вырабатываются пищеварительные ферменты, начиная со слюнных желез и заканчивая толстой кишкой. Каждый вид энзимов выполняет свои функции, в совокупности обеспечивая качественное переваривание пищи и полноценное всасывание всех полезных веществ в организме.

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является органом смешанной секреции, то есть выполняет и эндо- и экзогенные функции. Поджелудочная железа, как упоминалось выше, вырабатывает ряд ферментов, которые активируются под воздействием желчи, поступающей вместе с энзимами в органы пищеварения. Ферменты поджелудочной железы отвечают за расщепление жиров, белков и углеводов на простые молекулы, способные проникать сквозь клеточную мембрану в кровоток. Таким образом, благодаря ферментам поджелудочной железы происходит полное усвоение полезных веществ, поступающих в организм вместе с пищей. Рассмотрим подробнее действие энзимов, синтезируемых клетками данного органа ЖКТ:

• амилаза вместе с такими энзимами тонкого кишечника, как мальтаза, инвертаза и лактаза обеспечивают процесс расщепления сложных углеводов;
• протеазы, иначе именуемые протеолитическими ферментами в организме человека, представлены трипсином, карбоксипептидазой и эластазой и отвечают за расщепление белков;
• нуклеазы – ферменты поджелудочной железы, представленные дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой, воздействующими на аминокислоты РНК, ДНК;
• липаза – фермент поджелудочной железы, отвечающий за преобразование жиров в жирные кислоты.

Также поджелудочной железой синтезируется фосфолипаза, эстераза и щелочная фасфтаза.

Наиболее опасными в активном виде являются протеолитические ферменты, вырабатываемые органом. Если процесс их выработки и выделения в другие органы пищеварительной системы нарушается, энзимы активируются непосредственно в поджелудочной железе, что приводит к развитию острого панкреатита и сопутствующих тому осложнений. Ингибиторами протеолитических энзимов, позволяющими затормозить их действие, являются панкреатический полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин и панкреастатин. Перечисленные ингибиторы способны затормозить выработку панкреатических энзимов путем воздействия на активные элементы пищеварительной системы.

Ферменты тонкой кишки

В тонкой кишке происходят основные процессы переваривания поступающей в организм пищи. В данном отделе ЖКТ также синтезируются ферменты, процесс активации которых происходит совместно с энзимами поджелудочной железы и желчного пузыря. Тонкая кишка – отдел пищеварительного тракта, в котором происходят завершающие этапы гидролиза питательных веществ, поступающих в организм вместе с продуктами питания. В нем синтезируются различные ферменты, расщепляющие олиго- и полимеры на мономеры, которые без проблем могут всасываться слизистой тонкой кишки и поступать в лимфо- и кровоток.

Под воздействием энзимов тонкой кишки происходит процесс расщепления белков, прошедших предварительное преобразование в желудке, на аминокислоты, сложных углеводов на моносахариды, жиров – на жирные кислоты и глицерин. В составе кишечного сока насчитывается свыше 20 видов ферментов, участвующих в процессе переваривания пищи. С участием панкреатических и кишечных ферментов обеспечивается полная отработка химуса (частично переваренной пищи). Все процессы в тонком кишечнике происходят в течение 4 часов после поступления химуса в данный отдел пищеварительного тракта.

Важную роль в переваривании пищи в тонкой кишке играет желчь, поступающая в двенадцатиперстную кишку в процессе пищеварения. В составе самой желчи ферменты отсутствуют, но при этом данная биологическая жидкость усиливает действие энзимов. Наиболее значимой желчь оказывается для расщепления жиров, превращая их в эмульсию. Такой эмульгированный жир намного быстрее расщепляется под воздействием ферментов. Жирные кислоты, взаимодействуя с желчными кислотами, преобразуются в легкорастворимые соединения. Кроме того, выделение желчи стимулирует перистальтику кишечника и выработку пищеварительного сока поджелудочной железой.

Кишечный сок синтезируется железами, расположенными в слизистой тонкой кишки. В составе такой жидкости и присутствуют пищеварительные ферменты, а также энтерокиназа, предназначенная для активации действия трипсина. Кроме того, в кишечном соке имеется фермент под названием эрепсин, необходимый для завершающего этапа расщепления белков, энзимы, действующие на различные виды углеводов (например, амилаза и лактаза), а также липаза, предназначенная для преобразования жиров.

Желудочные ферменты

Процесс переваривания пищи поэтапно происходит в каждом отделе желудочно-кишечного тракта. Так, начинается он еще в ротовой полости, где пища измельчается зубами и смешивается со слюной. Именно в слюне содержатся ферменты, расщепляющие сахар и крахмал. После ротовой полости измельченная пища поступает по пищеводу в желудок, где и начинается следующий этап ее переваривания. Основным желудочным ферментом является пепсин, предназначенный для преобразования белков в пептиды. Также в желудке присутствует желатиназа – фермент, процесс расщепления коллагена и желатина для которого выступает основной задачей. Плюс ко всему пища в полости данного органа подвергается действию амилазы и липазы, соответственно, расщепляющие крахмал и жиры.

От качества пищеварительного процесса зависит возможность получения организмом всех необходимых питательных элементов. Расщепление сложных молекул на множество простых обеспечивает их дальнейшее всасывание в крово- и лимфоток на последующих этапах пищеварения в других отделах ЖКТ. Недостаточная выработка желудочных ферментов может стать причиной развития различных заболеваний.

Ферменты печени

Огромным значением для протекания различных биохимических процессов в организме обладают ферменты печени. Функции белковых молекул, вырабатываемых данным органом, настолько многочисленны и многообразны, что все ферменты печени принято делить на три основные группы:

• Секреторные энзимы, предназначенные для регуляции процесса свертывания крови. К ним относятся холинэстераза и протромбиназа.
• Индикаторные ферменты печени, включающие аспартатаминотрансферазу, обозначаемую аббревиатурой АСТ, аланинаминотрасферазу с соответственным обозначением АЛТ и лактатдегидрогеназу – ЛДГ. Перечисленные энзимы сигнализируют о поражениях тканей органа, при которых разрушаются гепатоциты, «выходят» из клеток печени и поступают в кровоток;
• Экскреторные энзимы вырабатываются печенью и покидают пределы органа с потом желчи. К таким энзимам относится щелочная фосфатаза. При нарушениях оттока желчи из органа уровень щелочной фосфатазы растет.

Нарушение работы тех или иных ферментов печени в будущем может привести к развитию различных заболеваний или сигнализировать об их наличии в настоящее время.

Одним из самых информативных анализов при болезнях печени является биохимия крови, позволяющая определить уровень индикаторных ферментов АСТ, АТЛ. Так, нормальными показателями аспартатаминотрансферазы для женщины является 20-40 Ед/л, а для представителей сильного пола – 15-31 Ед/л. Повышение активности данного фермента может указывать на повреждение гепатоцитов механической или некротической природы. Содержание аланинаминотрасферазы в норме не должно превышать у женщин отметки в 12-32 Ед/л, а для мужчин нормальным считается показатель активности АЛТ в пределах 10-40 Ед/л. Увеличение активности АЛТ, достигаемое десятикратных показателей, может свидетельствовать о развитии инфекционных заболеваний органа, причем еще задолго до появления их первых симптомов.

Дополнительные исследования активности ферментов печени используются, как правило, для дифференциальной диагностики. Для этого может проводиться анализ на ЛДГ, ГГТ и ГлДГ:

• Нормой активности лактатдегидрогеназы является показатель, колеблющийся в пределах 140-350 Ед/л.

• Повышенные показатели ГлДГ могут являться признаком дистрофических поражений органа, тяжелых интоксикаций, заболеваний инфекционной природы или онкологии. Максимально допустимым показателем такого фермента для представительниц женского пола является 3,0 Ед/л, а для мужчин – 4, 0 Ед/л.

• Нормой активности фермента ГГТ для мужчин является показатель до 55 Ед/л, для женщин – до 38 Ед/л. Отклонения от указанной нормы могут свидетельствовать о развитии диабета, а также болезней желчевыводящих путей. В таком случае показатель активности фермента может увеличиваться в десятки раз. Кроме того, ГГТ в современной медицине применяется для определения алкогольных гепатозов.

Ферменты, синтезируемые печенью, обладают различными функциями. Так, часть из них вместе с желчью выводится из органа через желчные протоки и принимает активное участие в процессе переваривания пищи. Ярким примером того выступает щелочная фосфатаза. Нормальный показатель активности данного фермента в крови должен находиться в пределах 30-90 Ед/л. Стоит отметить, что у представителей мужского пола такой показатель может достигать 120 Ед/л (при интенсивных обменных процессах цифра может возрастать).

Ферменты крови

Определение активности ферментов и их содержания в организме является одним из основных диагностических методов при определении различных заболеваний. Так, ферменты крови, содержащиеся в ее плазме, могут указывать на развитие патологий печени, воспалительных и некротических процессов в клетках тканей, болезней сердечно-сосудистой системы и др. Ферменты крови принято делить две группы. В первую группу входят энзимы, выделяемые в плазму крови некоторыми органами. К примеру, печенью вырабатываются так называемые предшественники энзимов, необходимых для работы свертывающей системы крови.

Вторая группа насчитывает гораздо большее количество ферментов крови. В организме здорового человека такие белковые молекулы физиологическим значением в плазме крови не обладают, поскольку действуют исключительно на внутриклеточном уровне в органах и тканях, которыми вырабатываются. В норме активность таких ферментов должна быть низкой и постоянной. При повреждении клеток, которым сопровождаются различные заболевания, ферменты, содержащиеся в них, высвобождаются и поступают в кровоток. Причиной тому могут являться воспалительные и некротические процессы. В первом случае высвобождение ферментов происходит из-за нарушения проницаемости клеточной мембраны, во втором – ввиду нарушения целостности клеток. При этом, чем выше уровень содержания ферментов в крови, тем больше степень поражения клеток.

Биохимический анализ позволяет определить активность тех или иных энзимов в плазме крови. Он активно применяется при диагностике различных заболеваний печени, сердца, скелетной мускулатуры и иных видов тканей в человеческом организме. Кроме того, так называемая энзимодиагностика при определении некоторых заболеваний учитывает субклеточную локализацию ферментов. Результаты таких исследований позволяют определить, какие именно процессы происходят в организме. Так, при воспалительных процессах в тканях ферменты крови имеют цитозольную локализацию, а при некротических поражениях определяется наличие ядерных или митохондриальных энзимов.

Стоит отметить, что далеко не всегда увеличение содержания ферментов в крови обусловлено тканевыми повреждениями. Активное патологическое разрастание тканей в организме, в частности при онкозаболеваниях, повышенная выработка определенных ферментов или же нарушение выводящей способности почек также могут определяться повышенным содержанием некоторых энзимов в крови.

Ферменты: препараты для медицинского применения

В современной медицине особое место отводится использованию различных ферментов в диагностических и терапевтических целях. Также энзимы нашли свое применение в качестве специфических реактивов, позволяющих с точностью определять разные вещества. Например, выполняя анализ на определение уровня глюкозы в моче и сыворотке крови, в современных лабораториях используется глюкозооксидаза. Уреаза применяется для оценки количественного содержания мочевины в анализах мочи и крови. Разные виды дегидрогеназ позволяют с точностью определять наличие различных субстратов (лактат, пируват, этиловый спирт и т.д.).

Высокая иммуногенность ферментов значительно ограничивает их использование в терапевтических целях. Но, несмотря на это, так называемая энзимотерапия активно развивается, используя ферменты (препараты с их содержанием), как средство заместительной терапии или элемент комплексного лечения. Заместительная терапия применяется при заболеваниях ЖКТ, развитие которых вызвано недостаточной выработкой пищеварительного сока. При дефиците панкреатических энзимов их недостаток может компенсироваться посредством перорального приема лекарственных препаратов, в составе которых они присутствуют.

В роли дополнительного элемента в комплексном лечении ферменты могут использоваться при различных заболеваниях. Например, такие протеолитические энзимы, как трипсин и химотрипсин применяются при обработке гнойных ран. Препараты с ферментами дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой используются при лечении аденовирусных конъюнктивитов или герпетических кератитов. Ферментные препараты также применяются при лечении тромбозов и тромбоэмболий, онкологических заболеваний и др. Их использование актуально для рассасывания контрактур ожоговых и послеоперационных рубцов.

Применение ферментов в современной медицине весьма многообразно и данное направление постоянно развивается, что позволяет постоянно находить новые и более эффективные методы лечения тех или иных заболеваний.